Аланинаминопептидаза

Аланинаминопептидаза
Доступные структуры PDB Поиск ортологов: PDBe, RCSB Список идентификаторов PDB 4FYQ, 4FYR, 4FYS, 4FYT
Идентификаторы
Символ	ANPEP ; APN; CD13; GP150; LAP1; P150; PEPN
Внешние ID	OMIM: 151530 MGI: 96749 HomoloGene: 68163 ChEMBL: 1907 GeneCards: ANPEP Gene
номер EC	3.4.11.2
Генная онтология Функция • virus receptor activity • aminopeptidase activity • receptor activity • metallopeptidase activity • zinc ion binding Компонент клетки • extracellular space • lysosomal membrane • endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment • cytosol • integral component of plasma membrane • external side of plasma membrane • extracellular vesicular exosome Биологический процесс • angiogenesis • angiotensin maturation • proteolysis • response to virus • viral process • cell differentiation • cellular protein metabolic process Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
Вид	Человек	Мышь
Entrez	290	16790
Ensembl	ENSG00000166825	ENSMUSG00000039062
UniProt	P15144	P97449
RefSeq (мРНК)	NM_001150	NM_008486
RefSeq (белок)	NP_001141	NP_032512
Локус (UCSC)	Chr 15: 90.33 – 90.36 Mb	Chr 7: 79.82 – 79.85 Mb
Поиск в PubMed	[1]	[2]

Аланинаминопептидаза (ААП, КФ 3.4.11.2; аминопептидаза N) — мембранный белок, фермент, относящийся к классу пептидаз, или протеаз. Используется как маркёр почечных повреждений и играет роль в диагностике определённых болезней почек. Другие названия фермента: аминопептидаза M, микросомальная аминопептидаза, миелоидный гликопротеин плазматической мембраны CD13, gp150.

Тканевая специфичность и функции

Аланинаминопептидаза (ААП) локализована в тонком кишечнике и на мембране почечных микроворсинок, а также на других плазматических мембранах. В тонком кишечнике аланинаминопептидаза участвует в конечном разложении пептидов, образованных при гидролизе белков пищи под действием желудочных и панкреатических протеаз.

Кроме этого, ААП имеет множество физиологических функций, включая ферментативную регуляцию пептидов, и функции, связанные с клетками злокачественных опухолей, такие как их инвазивность, дифференцировка и апоптоз, подвижность и ангиогенез. Было показано, что ААП может служить вирусным рецептором и участвовать в метаболизме холестерина.

Каталитическая специфичность

ААП является экзопептидазой и высвобождает N-концевую аминокислоту из пептида, амида или ариламида. Предпочтительнее ААП гидролизует связь у N-концевого аланина и других нейтральных аминокислот, но может гидролизовать пептидную связь практически всех остальных аминокислот, включая пролин, хотя с замедленной скоростью. В случае, когда за гидрофобной аминокислотой X следует пролин, ААП высвобождает дипептид X-Pro.

Структура

ААП состоит из 966 аминокислот, молекулярная масса — 109,5 кДа. Включает короткий N-концевой цитоплазматический участок, трансмембранный фрагмент и внеклеточный металлопротеазный фрагмент. Внеклеточный участок включает 4 сульфотирозинов, 1 фосфотреонин и 10 участков N-гликозилирования. Активный центр фермента состоит из акцептора протона (остаток глутаминовой кислоты), трёх аминокислот, связывающих активный цинк и тирозина-стабилизатора промежуточного состояния.

В клетке образует димер. Связывается с белком HCoV-229E.

См.также

• Кластер дифференцировки
• Ферменты пищеварения

Библиография

• Yeager C.L., Ashmun R.A., Williams R.K., et al. Human aminopeptidase N is a receptor for human coronavirus 229E (англ.) // Nature : journal. — 1992. — Vol. 357, no. 6377. — P. 420—422. — DOI:10.1038/357420a0. — PMID 1350662.
• Wickström M., Larsson R., Nygren P., Gullbo J. Aminopeptidase N (CD13) as a target for cancer chemotherapy (англ.) // Cancer Science : journal. — 2011. — March (vol. 102, no. 3). — P. 501—508. — DOI:10.1111/j.1349-7006.2010.01826.x. — PMID 21205077.